Inmovilización covalente de una endopoligalacturonasa de levadura en alginato de calcio

Resumo

En este trabajo se estudió la inmovilización covalente de una endopoligalacturonasa (endo-PG) de levadura en alginato de calcio. El soporte se activó por dos vías: mediante la adición de glutaraldehído (GA)
y la oxidación con peryodato (PO), respectivamente. La activación con GA incorporó al soporte 5,8 mol de grupos carbonilo/mol de residuo de ácido urónico, mientras que en la reacción de PO se oxidó el 0,13 % de los glicoles vecinales. Los rendimientos de unión covalente y la estabilidad del gel disminuyeron con el incremento de la razón enzima/soporte; los mejores resultados correspondieron al alginato activado con GA. La pérdida de actividad enzimática durante la inmovilización fue > 90 %, lo cual es característico de la unión covalente. En todas las variantes se obtuvo una alta actividad enzimática inmovilizada, de unas 200 U/g. Se concluyó que la activación del alginato con GA y PO constituyen alternativas satisfactorias para la inmovilización covalente de la endo-PG en este soporte.

Palabras clave: endopoligalacturonasa, alginato, inmovilización de enzimas, peryodato, glutaraldehído.