INMOVILIZACIÓN DE CELULASA SOBRE UNA MATRIZ DE QUITINA-QUITOSANA

Resumen

Celulasa suministrada por la firma Biochemika fue inmovilizada sobre un soporte de quitinaquitosana
mediante el empleo de la absorción física y el enlace covalente a la matriz con glutaraldehído. La concentración óptima de glutaraldehido para el enlace a la matriz fue de 0,25 % (v/v) y un tiempo de reacción de ½ h. Las condiciones óptimas para el proceso de inmovilización por absorción fueron: pH= 4,5, concentración de proteína= 170 μ/mL y un tiempo de incubación de 4 h. Se evaluaron varias
características de las enzimas inmovilizadas con respecto a su contraparte nativa como pH óptimo, termoestabilidad y reuso. Como resultado del proceso de modificación las enzimas inmovilizadas incrementaron su termoestabilidad. El pH óptimo de las enzimas inmovilizadas se desplaza hacia la región ácida como resultado de la modificación. La celulasa inmovilizada mediante el enlace covalente sobre la matriz de quitina-quitosana retiene un 60 % de la actividad después de 15 ciclos de reuso.
Palabras clave: inmovilización, quitosana, celulasa, absorción, covalente.